2024 年诺贝尔化学奖授予揭示“蛋白质结构全新世界”的科学家

大卫·贝克 (David Baker)、德米斯·哈萨比斯 (Demis Hassabis) 和约翰·詹珀 (John Jumper) 因彻底改变了我们对蛋白质结构的理解而分享了诺贝尔化学奖。

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2024 年诺贝尔化学奖授予了三位在蛋白质科学两个密切相关领域工作的科学家。

华盛顿大学生物化学教授David Baker因其在计算蛋白质设计方面的工作而获得了 1100 万瑞典克朗（106 万美元）奖金中的一半，该设计使研究人员能够设计和创造一种工具完全新颖的蛋白质结构，其特性不同于自然界中发现的任何蛋白质结构。

后半部分的奖项由谷歌 DeepMind 首席执行官和董事 Demis Hassabis 和 John Jumper 分享，以表彰他们在蛋白质结构预测方面的工作。 2021 年发布的人工智能驱动的程序 AlphaFold2 可以根据 DNA 编码的氨基酸序列预测任何蛋白质的三维结构，彻底改变了我们对生命系统中蛋白质和分子如何相互作用的理解。彼此。

“蛋白质是赋予生命的分子，”诺贝尔化学委员会主席海纳·林克 (Heiner Linke) 今天上午（10 月 9 日）在瑞典举行的宣布仪式上说道。

蛋白质具有数以万计的单个原子，其特定功能由这些原子的精确位置决定，分子不同部分之间的连接和折叠形成独特的 3D 形状。 “为了了解生命如何运作，我们首先需要了解蛋白质的形状，”林克说。

蛋白质分子由许多称为氨基酸的单独单位组成，氨基酸由三个“字母”DNA 序列编码。因此，应该可以从该氨基酸序列预测特定蛋白质的 3D 结构。但这个问题几十年来一直让科学家们感到沮丧，因为蛋白质折叠有很多可能的方式。

2020 年，Hassabis 和 Jumper 最终通过开发一个名为 AlphaFold2 的程序破解了这个密码，该程序将结构预测的准确性从 40% 提高到 90%。该人工智能程序接受了蛋白质序列和蛋白质结构数据库的训练，并在数千个示例中寻找氨基酸位置之间的相关性。然后，系统迭代地将这些结果细化为单个预测的 3D 结构。

自发布以来，该工具极大地提高了我们对数千种蛋白质介导过程（包括抗生素耐药性）的理解，现在可以在这些数据库中挖掘具有以前未知功能的蛋白质，例如塑料降解酶。

蛋白质设计从相反的方向解决了同样的问题，使研究人员能够可视化特定功能的理想 3D 蛋白质结构，并逆向计算合成它所需的氨基酸序列。 2003 年，Baker 开发了一种名为 Rosetta 的计算机程序，该程序结合现有数据库中的较短氨基酸片段，不断调整和优化序列以匹配所需的 3D 形状。

“大卫·贝克开辟了蛋白质结构的全新世界，”诺贝尔化学委员会成员约翰·奥奎斯特在声明中说道。 “只有你的想象力才限制了你在这里能做的事情。”此后，Rosetta 帮助设计了数百种具有不同应用的新蛋白质，从抑制新冠病毒刺突蛋白到充当环境中阿片类药物的生物传感器。

获奖结果公布后，贝克在接受瑞典皇家科学院秘书长汉斯·埃勒格伦采访时表示，他感到“非常兴奋和荣幸”，并且“受到了该领域其他人和与我共事过的人的深深启发”。